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Biochimica applicata - Farmacia

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Anno accademico 2008/2009

Codice dell'attività didattica
F 3150
Docente
Prof. Franca Cecilia VIOLA (Titolare del corso)
Corso di studi
[f003-c501] laurea a ciclo unico in farmacia - a torino
Anno
3° anno
Periodo didattico
Primo semestre
Tipologia
Fondamentale
Crediti/Valenza
5
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Sommario del corso

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Obiettivi formativi

descrizione delle principali metodologie adottate nei laboratori di biochimica, biochimica clinica e biologia molecolare e nozioni di base sul trasferimento dell'informazione genetica dal DNA alle proteine.

Requisiti: conoscenze di base di chimica organica.
Oggetto:

Programma

BIOCHIMICA APPLICATA Crediti 5 - Codice F 3150

Principi basilari di biologia molecolare.Struttura del DNA: DNA A, B, Z, H. DNA circolari e superavvolti. Cenni di topologia. Replicazione del DNA nei procarioti e negli eucarioti. Telomeri e telomerasi. Retrotrascrizione con trascrittasi inversa. Il trasferimento dell'informazione genica: Sintesi e maturazione degli RNA messaggeri e ribosomiali nei procarioti e negli eucarioti ( modificazioni delle estremità 3' e 5'  dopo la trascrizione, splicing, splicing alternativo, fattori di trascrizione e regolazione). SiRNA ( argomento svolto solo nell’A.A 2008-09).

Codice genetico, RNA di trasporto, aminoacil-tRNA sintetasi e biosintesi delle proteine.

 

Tecnologia del DNA ricombinante.

 Enzimi di restrizione, ricombinazione in vettori plasmidici, clonazione di geni, trascrittasi inversa e cDNA, librerie genomiche.

 

La biologia molecolare nella diagnostica biochimico-clinica.

 Sonde molecolari, Southern Blot e diagnostica molecolare, analisi dei polimorfismi della lunghezza dei frammenti di restrizione (DNA fingerprinting) diagnostica mediante reazione polimerasica a catena (PCR), sequenziamento del DNA.

 

Elettroforesi di acidi nucleici e proteine.

 Principi generali ed esempi di applicazioni : elettroforesi in agarosio degli acidi nucleici; elettroforesi SDS-PAGE; separazione elettroforetica, composizione e funzione delle frazioni sieroproteiche. Isoelettrofocalizzazione ed elettroforesi bidimensionale.

 

Metodi cromatografici applicati alla purificazione di proteine.

Gel cromatografia e cromatografia di scambio ionico e di affinità.

 

 Applicazioni spettrofotometriche.

Principi generali, definizione di trasmittanza ed assorbanza, legge di lambert-Beer.

Spettri di assorbimento nell’UV di DNA e proteine, di coenzimi come il NAD e di emoproteine.

Dosamento di DNA e proteine totali.

Generalità riguardanti la determinazione delle attività enzimatiche. Valutazione quantitativa dell’attività enzimatica: unità di misura, attività specifica, velocità di una reazione enzimatica e considerazioni sulle condizioni otttimali di misura: determinazione dell'attività enzimatica con metodi spettrofotometrici con esempi ( citocromo c reduttasi, malico deidrogenasi, maltasi, transaminasi e  metodo della reazione accoppiata). Utilizzo di enzimi per la determinazione quantitativa di metaboliti (glucoso, colesterolo).

 

Tecniche immunologiche.

Principi generali. Reazione antigene-anticorpo. Sistemi di dosaggio immunologico basati sulla marcatuta di antigeni od anticorpi con isotopi radioattivi (RIA), enzimi (ELISA), sostanze fluorescenti (FIA).

Western blot, Southern blot, Northern blot 

 

 Modalità d'esame: prova orale.

 
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Testi consigliati e bibliografia

Testi consigliati /o di consultazione:
K.WIlson, J. Walker: Biochimica e biologia molecolare-principi e tecniche.- Raffaello Cortina editore.
C.K. Mathews et al, Biochimica, Casa Editrice Ambrosiana
Campbell, Farrel, Biochimica, EdiSES

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Note

Modalità d'esame: prova orale.
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Ultimo aggiornamento: 10/07/2009 15:55

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